Enzym białkowy: rola, właściwości, funkcja białek-enzymów w organizmie

W każdej żywej komórce jest wielureakcje chemiczne. Enzymy (enzymy) to białka o specjalnych i niezwykle ważnych funkcjach. Nazywają się one biokatalizatorami. Główną funkcją białek-enzymów w organizmie jest przyspieszenie reakcji biochemicznych. Początkowe odczynniki, których oddziaływanie jest katalizowane przez te cząsteczki, nazywane są substratami, a końcowe związki są produktami.

W przyrodzie białka enzymów działają tylko u żywychsystemy. Jednak w nowoczesnej biotechnologii, farmacji klinicznej diagnostyki i leki stosowane oczyszczone enzymy lub ich kompleksy, jak również dodatkowe elementy niezbędne do działania systemu i wizualizacją danych dla badacza.

Znaczenie biologiczne i właściwości enzymów

Bez tych cząsteczek żywy organizm nie mógłbydo funkcji. Wszystkie procesy życiowe współdziałają dzięki enzymom. Główną funkcją białek-enzymów w organizmie jest regulacja metabolizmu. Bez nich normalny metabolizm jest niemożliwy. Regulacja aktywności cząsteczek zachodzi pod wpływem aktywatorów (induktorów) lub inhibitorów. Kontrola działa na różnych poziomach syntezy białek. On również "pracuje" dla już gotowej cząsteczki.

Główne właściwości białek-enzymów -specyficzność do konkretnego substratu. I, odpowiednio, zdolność do katalizowania tylko jednej, lub rzadziej, serii reakcji. Zwykle takie procesy są odwracalne. Obydwa enzymy są odpowiedzialne za obie funkcje. Ale to nie wszystko.

Rola białka-enzymów jest niezbędna. Bez nich reakcje biochemiczne nie występują. Dzięki działaniu enzymów odczynniki mogą pokonać barierę aktywacyjną bez znacznego wydatku energetycznego. W ciele nie można ogrzać temperatury powyżej 100 ° C ani używać agresywnych składników, takich jak laboratorium chemiczne. Białko-enzym łączy się z podłożem. W stanie związanym następuje modyfikacja, po której następuje zwolnienie tego ostatniego. Tak działają wszystkie katalizatory stosowane w syntezie chemicznej.

Jakie są poziomy organizacji cząsteczki białko-enzym?

Zazwyczaj te cząsteczki mają trzeciorzędową (globule) lubczwartorzędowa (kilka połączonych globulek) struktura białkowa. Najpierw są syntetyzowane w formie liniowej. A następnie złożyć do wymaganej struktury. Aby zapewnić aktywność, biokatalizator potrzebuje pewnej struktury.

Enzymy, podobnie jak inne białka, są niszczone przez ogrzewanie, ekstremalne wartości pH, agresywne związki chemiczne.

Dodatkowe właściwości enzymów

Wśród nich wyróżniono następujące cechy komponentów:

1. Stereospecyficzność - tworzenie tylko jednego produktu.
2. Regioselektywność polega na przerwaniu wiązania chemicznego lub modyfikacji grupy tylko w jednej pozycji.
3. Chemoselektywność jest katalizą tylko jednej reakcji.

Funkcje pracy

Poziom specyficzności enzymów jest różny. Ale każdy enzym jest zawsze aktywny w odniesieniu do konkretnego substratu lub grupy związków, które mają podobną strukturę. Nie-proteinowe katalizatory nie mają tej właściwości. Specyficzność jest mierzona przez stałą wiązania (mol / l), która może osiągnąć 10^-10 mol / l. Działanie aktywnego enzymu jest szybkie. Jedna cząsteczka katalizuje tysiące milionów operacji na sekundę. Stopień przyspieszenia reakcji biochemicznych jest znacząco (1000-100000 razy) wyższy niż w przypadku konwencjonalnych katalizatorów.

Działanie enzymów jest zbudowane na kilkumechanizmy. Najprostsza interakcja zachodzi z jedną cząsteczką substratu, po której następuje tworzenie produktu. Większość enzymów jest w stanie związać 2-3 różne cząsteczki, które wchodzą w reakcję. Na przykład przeniesienie grupy lub atomu z jednego połączenia do drugiego lub podwójne podstawienie na zasadzie "ping-ponga". W tych reakcjach jeden substrat jest zazwyczaj połączony, a drugi jest związany z grupą funkcyjną do enzymu.

Mechanizm działania enzymu bada się za pomocą następujących metod:

1. Definicje produktów pośrednich i końcowych.
2. Badanie geometrii struktury i grup funkcyjnych związanych z podłożem i zapewnienie wysokiej szybkości reakcji.
3. Mutacje genów enzymów i określenie zmian w ich syntezie i aktywności.

Aktywne i wiążące centrum

Cząsteczka podłoża jest znacznie mniejsza,niż białko-enzym. Zatem wiązanie zachodzi z powodu małej liczby grup funkcyjnych biokatalizatora. Tworzą one aktywne centrum składające się z określonego zestawu aminokwasów. W złożonych białkach w strukturze znajduje się grupa protetyczna o charakterze niebiałkowym, która może być również częścią centrum aktywnego.

Konieczne jest wyodrębnienie oddzielnej grupy enzymów. Mają koenzym w cząsteczce, która stale wiąże się z cząsteczką i jest z niej uwalniana. W pełni uformowany enzym białkowy nazywany jest holoenzymem, a po usunięciu kofaktora nazywa się go apoenzymem. Jako koenzymy często występują witaminy, metale, pochodne zasad azotowych (NAD - dinukleotyd nikotynamidoadeninowy, FAD - dinukleotyd flawonadeniny, FMN - flawinonukleotyd).

Centrum wiążące zapewnia specyficznośćpowinowactwo do podłoża. Dzięki temu powstaje stabilny kompleks substrat-enzym. Struktura kulka skonstruowana tak, aby znajdować się na powierzchni wnęki lub wgłębienia (szczeliny) o określonej wielkości, która zapewnia związanie z podłożem. Strefa ta znajduje się zwykle niedaleko centrum aktywnego. Poszczególne enzymy mają miejsca wiązania z kofaktorami lub jonami metali.

Wniosek

Białko-enzym odgrywa ważną rolę w organizmie. Substancje takie katalizują reakcje chemiczne, są odpowiedzialne za proces metaboliczny - metabolizm. W każdej żywej komórce stale pojawiają się setki procesów biochemicznych, w tym reakcje redukcyjne, rozszczepianie i synteza związków. Często zachodzi utlenianie substancji o dużym uwalnianiu energii. To z kolei spędza się na tworzeniu węglowodanów, białek, tłuszczów i ich kompleksów. Produkty rozszczepienia są elementami strukturalnymi do syntezy niezbędnych związków organicznych.